Bacteriorrodopsina
La bacteriorrodopsina[1] és una proteïna característica de les Archaea, principalment Halobacteria. Actua com bomba de protones, usa l'energia de la llum per a transportar protones contra gradient al mig extracelular a través de la membrana celular. El gradient protónico que resulta es convertix posteriorment en energia química per mig de la ATP sintasa.
La bacteriorrodopsina és una proteïna transmembrana trobada generalment formant pegats paracristalinos bidimensionales de color púrpura, que poden ocupar fins a casi el 50% de l'àrea superficial de la cèlula de l'estova. La cela elemental de la ret hexagonal es compon de tres cadenes idèntiques de proteïna, cada una rotada 120 graus sobre les atres. Cada cadena està composta de sèt hèlices alfa transmembrana i una molècula retiniana localisada en el seu interior, unida covalentemente a la Lys-216, l'estructura típica de les proteïnes retinianas.
La conformació de la molècula retiniana canvia en absorbir un fotó, produint un canvi conformacional en la proteïna circumdant i el bombeig del protón.
El color de la molècula de bacteriorrodopsina és púrpura, el més eficient per a l'absorció de llum verda (llongitut d'ona de 500-650 nm, en el màxim d'absorció en 568 nm).
La estructura terciaria tridimensional de la bacteriorrodopsina s'assembla a la de la rodopsina, el pigment que detecta la llum en la retina dels vertebrats. Les rodopsinas també contenen una molècula retiniana, no obstant, les funcions de la rodopsina i de la bacteriorrodopsina són diferents i no hi ha homologia en les seues seqüències d'aminoàcits. La rodopsina i la bacteriorrodopsina pertanyen a la família de proteïnes receptors 7TM, pero la rodopsina és un receptor acoplat a proteïnes G i la bacteriorrodopsina no ho és. L'estructura de la bacteriorrodopsina va ser resolta en 1990, en el primer us de la cristalografia d'electrons per a l'obtenció d'estructures proteínicas a nivell atòmic. Des de llavors s'ha utilisat com a plantilla per a construir models de l'atres receptors acoplats a proteïnes G ans que les estructures cristalográficas estigueren també disponibles per a eixes proteïnes.
Moltes molècules són homòlogues a la bacteriorrodopsina. Estes inclouen a la halorodopsina, bomba de clorur conduïda per la llum (l'estructura cristalina de la qual també es coneix). També s'inclouen alguns canals activats directament per la llum, tals com la canalrodopsina.
El restant dels sistemes fotosintéticos en bactèries, algues i plantes utilisen clorofila o bacterioclorofila, en lloc de bacteriorrodopsina. Estos sistemes també produïxen un gradient protónico, pero d'una manera completament diferent i més indirecta que implica una cadena de transport d'electrons que utilisa atres proteïnes. Ademés, atres pigments coneguts com a antenes ajuden a les clorofila a capturar energia de la llum, els quals no estan presents en els sistemes basats en bacteriorrodopsina. Per últim, la fotosíntesis basada en clorofila s'acopla en la fixació del carbono (l'incorporació del diòxit de carbono a les molècules orgàniques), lo que no ocorre per als sistemes basats en bacteriorodopsina. Aixina que és provable que la fotosíntesis es desenrollara independentment per lo manco dos voltes, una en bactèries i una atra en estoves.
Estructura de la proteïna
[editar | editar còdic]És una proteïna de membrana chicoteta (24 kDa), la criomicroscopía electrònica de cristals bidimensionales ha descrit a la bacteriorrodopsina en una resolució de 3.5 Å, mostra 7 α-hèlices en vàries cadenes laterals de fenilalanina, tirosina i triptófano.[2] El retinal travessa transversalmente l'espai interhelicoidal, la part que es troba en l'espai extracelular conté varis residus polars que juguen un paper essencial en la desprotonación de la base de Schiff i lliberar el protón a la superfície, pero la part dins de la regió citoplasmàtica no sembla tindre la capacitat de conduir un protón per a reprotonizarlo.[3] Dins de la regió citoplasmàtica no té cavitats o enllaços a molècules d'aigua, si un protón es va a per esta regió, un pont acuoso té que ser format transitòriament durant el cicle. 4 ( B, C, F i en la α-hèliç) de les 7 hèlices tenen irregularitats. En l'hèliç G hi ha una estructura peculiar, puix hi ha solament un gir d'una hèliç π, denominat π-bulge, es va identificar que en Lys-216 està unit el retinal, el qual es troba associat per mig de ponts d'hidrogen de les dos cadenes principals, del tipo C=O a les molècules d'aigua.[3]
Membrana blava
[editar | editar còdic]La protonación de la membrana púrpura genera canvis en els rancs d'absorció, depenent dels valors de pH. Quan se somet a condicions en valors de pH àcits, la membrana púrpura es acidifica i es forma la denominada membrana blava, com a resultat de la protonación de Asp 85. Existixen canvis en la conformació de la membrana blava respecte a la membrana púrpura, especialment en l'hèliç C. Descriuen que la secció extracelular de la proteïna hèliç C realisa una torsió cap a l'hèliç G, els extrems terminals i extracelulares de les hèlices D, I i F es mouen cap al centre de l'estructura proteica, ademés de que el loop B, C que inicialment formava una làmina beta antiparalela en la membrana púrpura, en la membrana blava es distorsiona completament. També varen observar canvis en els bucles extracelulares d'alguns residus i canvis conformacionales importants en les cadenes laterals dels aminoàcits Asp-38 i Glu-166, puix tendien a replegar-se cap al centre de la bacteriorrodopsina[4]
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ Nelson, David L.; Cox, {{{nom2}}} (2019). «20», Lehninger. Principis de bioquímica, Omega, p. 773. ISBN 978-84-282-1667-8.
- ↑ Journal of Molecular Biology.213(4)
- 899–929.ISSN 0022-2836.doi:10.1016/s0022-2836(05)80271-2.Consultat el 2021-02-03.
- ↑ 3,0 3,1 Annual Review of Physiology.66(1)
- 665–688.ISSN 0066-4278.doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150049.Consultat el 2021-02-03.
- ↑ Journal of Molecular Biology.351(3)
- 481–495.doi:10.1016/j.jmb.2005.06.026.Consultat el 2021-02-03.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Bacteriorrodopsina» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.