Anar al contingut

Transglutaminasa

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià
Archiu:Microbial transglutaminase.jpg
Transglutaminasa

Les transglutaminasas (TGasa) són enzimes que, en la naturalea, catalizan la formació d'un enllaç isopeptídico entre el grup γ-carboxamida [-(C=O)NH2] d'una molècula de glutamina i el grup ε-amino (-NH2) de les molècules de lisina, donant com resultat una lliberació d'amoniaco (NH3). Els residus de lisina i glutamina deuen estar units a un péptido o proteïna de manera que el entrecreuat intramolecular o entre diferents molècules puga portar-se a terme.[1] Els enllaços formats per la transglutaminasa exhibixen una alta resistència a la proteólisis.[2]

La reacció, catalizada per transglutaminasa és la següent:[1]

___CHEM_0___ La transglutaminasa també pot unir una amina primària (RNH2) al grup carboxiamida d'un residu d'glutamina que estiga en una cadena lateral d'una proteïna o péptido, formant un enllaç isopeptídico.[1]

___CHEM_1___ Estes enzimes també són capaces de desamidar residus d'glutamina a àcit glutámico en presència d'aigua.[1]

___CHEM_2___

Existixen dos tipos de transglutaminasa: les calcio depenents (que requerixen el ion Ca2+ com cofactor),[1] les quals es troben en el fege i plasma de mamífers, en peixos i plantes (transglutaminasa tisular); i les calcio no depenents o calcio independents, produïdes per la fermentació d'alguns microorganismes com Streptomyces cinnamoneum i Streptomyces mobaraensis. Estes últimes són les més utilisades comercialment.[3]

Els aminoàcits conservats que formen el lloc catalític de la TGasa són la Cys, His i Asp.[4]


La transglutaminasa va ser descrita per primera volta en 1959,[5] no obstant, la seua activitat bioquímica exacta va ser descoberta en el factor XIII de coagulació sanguínea fins a 1968.[6]

Rol biològic

[editar | editar còdic]

Les transglutaminasas formen entrecreuats extensius, generalment donant com a resultat polímero proteics insolubles. Estos polímero biològics són indispensables per a que un organisme forme barreres i estructures estables. Eixemples d'açò són els coàguls sanguíneus (factor de coagulació XIII) aixina com la pell i el cabell. La reacció catalítica és irreversible i deu ser monitoreada a través d'extensius mecanismes de control.[2]

Rol en la malaltia

[editar | editar còdic]

La deficiència del factor XIII (una rara condició genètica) predispon als pacients a hemorràgies; l'us de l'enzima concentrada pot corregir l'anormalitat i reduir el risc de desangramiento.[2]

En la malaltia celiaca es troben anticossos anti-transglutaminasa que poden jugar un paper en el dany del intestí prim com a resposta a les gliadinas consumides en la dieta que caracterisen dita condició.[2] En la dermatitis herpetiforme, a on es presenten canvis en l'intestí prim que responen als productes de blat que contenen gliadinas, la transglutaminasa epidérmica és el autoantígeno predominant.[7]


Estudis recents indiquen que els pacients que sofrixen de malalties neurològiques com la malaltia de Huntington[8] o el síndrome de Parkinson[9] poden presentar nivells inusualment alts d'un tipo de transglutaminasa cridada transglutaminasa tisular. Es propon que la transglutaminasa tisular pot estar involucrada en la formació d'agregats proteínicos que causen la malaltia de Huntington, encara que pugues no ser requerit.[2][10]

Les mutacions en la transglutaminasa dels queratinocitos estan implicades en la ictiosis laminar.


Referències

[editar | editar còdic]
  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 Journal of Food Science.67(8)
    2798–2806.ISSN 1750-3841.doi:10.1111/j.1365-2621.2002.tb08819.x.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 Biochemical Journal.368(2)
    377–396.ISSN 0264-6021.doi:10.1042/bj20021234.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  3. Palafox, H. i García, F., Transglutaminasas d'important paper fisiològic en els sers vius al desenroll nou de tecnologia d'aliments, Biotecnología, Vol. 10, n.º 1, Mèxic, pág. 21.
  4. (2006).Revista Científica.XVI(6)
    663.
  5. Archives of Biochemistry and Biophysics.79
    338–354.ISSN 0003-9861.doi:10.1016/0003-9861(59)90413-8.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  6. Science.160(3830)
    892–893.ISSN 0036-8075.doi:10.1126/science.160.3830.892.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  7. Journal of Experimental Medicine.195(6)
    747–757.ISSN 0022-1007.doi:10.1084/jem.20011299.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  8. Neurochemistry International.40(1)
    31–36.ISSN 0197-0186.doi:10.1016/S0197-0186(01)00060-2.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  9. Movement Disorders.19(10)
    1252–1254.ISSN 1531-8257.doi:10.1002/mds.20197.Consultat el 7 d'agost de 2020.
  10. Neurochemistry International.40(1)
    37–52.ISSN 0197-0186.doi:10.1016/S0197-0186(01)00059-6.Consultat el 7 d'agost de 2020.