Enllaç peptídico

Archiu:Peptidformationball-es.svg

Formació d'enllaç peptídico via reacció de deshidratació.

Archiu:Peptide bond.png

Enllaç peptídico.

El enllaç peptídico és un enllaç de tipo amida entre el grup amino (–NH₂) d'un aminoàcit (AA) i el grup carboxilo (–COOH) d'un atre aminoàcit. Els péptidos i les proteïnas estan formats per l'unió d'aminoàcits per mig d'enllaços peptídicos. L'enllaç peptídico implica la formació d'un enllaç CO-NH i la deshidratació o pèrdua d'una molècula d'aigua (H₂O), en perdre el grup carboxilo un hidrogen i un oxigen i el grup amino un hidrogen. És, en realitat, un enllaç amida substituït. La formació d'este enllaç requerix aportar energia, mentres que el seu trencament (hidrólisis) la llibera.

Podem seguir afegint aminoàcits al péptido, pero sempre en l'extrem COOH terminal (en la Figura 1, avall a la dreta).

Per a nomenar el péptido s'escomença per el NH₂ terminal per acort. Si el primer aminoàcit del nostre péptido fora alanina i el segon serina tindríem el péptido alanil-serina.

Característiques estructurals de l'enllaç

Archiu:AminoacidCondensation.svg

Condensació per deshidratació de dos amino àcits per a formar un enllaç peptídico (en roig), en l'expulsió d'aigua (blava).

Archiu:Enlpep2.jpg

Un tripéptido.

En les décades de 1940 i 1950, estudis basats en la difracció de rajos X sobre mostres de cristals d'aminoàcits, dipéptidos i tripéptidos realisats per Linus Pauling i Robert Corey varen ajudar a comprendre l'estructura de l'enllaç peptídico, observant-se que:

• L'enllaç C-N que unix a dos aminoàcits és més curt que atres enllaços C-N
• L'enllaç C-N presenta caràcter parcial de doble enllaç ya que s'estabilisa per resonància, lo que no permet el gir en dit enllaç.No obstant, el restant dels enllaços (N-C i C-C) són enllaços senzills verdaders, en lo que podria haver gir (senyalat en a en l'image).
• Els quatre àtoms de l'enllaç (CO-NH) es troben en un mateix pla, en l'Oxigen i l'Hidrogen en posició trans.

Archiu:Enlpep3.jpg

Archiu:Enlpep4.jpg

Enllace peptídico.

Archiu:Trans-Peptide Bond.png

Esta ordenació planar rígida és el resultat de l'estabilisació per resonància de l'enllaç peptídico. Per això, l'armassó d'un péptido està constituït per la série de plans successius separats per grups metileno substituïts en els que sí pot haver gir. Pero no tots els girs són possibles, lo que impon restriccions importants al número possible de conformació que pot adoptar una proteïna.

Si denominem "Φ" al valor de l'àngul que pot adoptar l'enllaç N-C, i "Ψ" al de l'enllaç C-C, solament existiran uns valors permesos para Φ i Ψ (vore gràfic de Ramachandran); i dependrà en gran mida del tamany i característiques dels grups R successius.

Degradació

L'enllaç peptídico pot trencar-se per hidrólisis (afegint aigua). En la seua presència es trencarà lliberant 8–16 kilojulios/mol (2–4 kcal/mol) d'energia lliure. En la naturalea este procés és extremadament llent (més de 1000 anys), pero hi ha formes d'accelerar-ho:

• Hidrólisis àcida: Es basa en l'ebullició prolongada de la proteïna en solucions àcides fortes (HCl i H2SO4). Este método destruïx completament el triptófano i part de la serina i la treonina.
• Hidrólisis bàsica: Respecta els aminoàcits que es destruïxen per la hidrólisis anterior. Normalment s'utilisa NaOH o Ba(OH)2.

• Hidrólisis enzimàtica: És la forma més comuna en els sers vius, s'utilisen enzimes proteolíticas l'activitat de les quals és llenta i a sovint incompleta, no obstant no es produïx racemización i no es destruïxen els aminoàcits; per lo tant és molt específica. Les enzimes tripsina i quimotripsina, presents en els sucs digestius, són eixemples d'enzimes proteolíticas.
• Hidrólisis per temperatura: en condicions normals, l'alta temperatura no destruïx els enllaços peptídicos, encara que sí pot aplegar a desnaturalizar la proteïna (ruptura de les estructures secundària, terciaria i cuaternaria). No obstant, temperatures extremes aplicades un llarc temps poden aplegar a destruir els enllaços peptídicos (>110 graus 48 h).