Ferredoxina
Les ferredoxinas (del llatí ferrum, ferro, i de redox, acrònim d'oxidació-reducció) són unes proteïnes ferro-sofre que intervenen en el transport d'electrons en algunes reaccions del metabolisme. Intervé en la fotofosforilación cíclica i acíclica durant la fotosíntesis. En el procés de fotofosforilación no cíclica, la ferredoxina és l'últim acceptor d'electrons i, en la seua oxidació, reduïx a l'enzima NADP+ reductasa; estos electrons procedixen de la clorofila excitada per mig de llum solar i la subsegüent cadena d'electrons.
Els primers representants del grup varen ser purificats per Mortenson, Valentine i Carnahan en 1962 a partir de la bactèria Clostridium pasteurianum;[1] i per Tagawa i Arnon a partir de cloroplastos d'espinac.[2]
Sobre el seu estructura proteica, el model realisat sobre la ferredoxina de la bactèria Peptococcus aerogenes mostra una estructura elipsoidal en la qual els àtoms de ferro i sofre es troben en dos complexos en quatre àtoms de ferro, quatre de sofre inorgànic i atres quatre de sofre inclosos en aminoàcits de cisteína; concretament, les cisteína en posició 8, 11, 14 i 45 coordinen quatre àtoms de ferro en un complex, i les presents en 18, 35, 38, i 4, en atres quatre en el segon complex. Ademés, existixen dos grups tirosina els anells aromàtics dels quals estan exposts al solvent.[3]
Referències
[editar | editar còdic]- Este artícul conté una traducció derivada de «Ferredoxina» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.