Anar al contingut

Metabolisme de la pirimidina

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià

La biosíntesis de la pirimidina es produïx tant en l'organisme com per mig de síntesis orgànica.[1]

De novo biosíntesis de pirimidina

[editar | editar còdic]
Passos Enzimes Productes
1 carbamoil fosfat sintetasa II[2] carbamoil fosfat Este és el pas regulat en la biosíntesis de pirimidina en animals.
2 transcarbamoilasa aspártica (aspartato carbamoil transferasa)[2] carbamoil àcit aspártico El grup fosfat se substituïx per aspartato. Est és el pas regulat en la biosíntesis de pirimidina en bactèries.
3 dihidroorotasa[2] dihidroorotato Formació de l'anell i deshidratació.
4 dihidroorotato deshidrogenasa[3] (l'única enzima mitocondrial) orotato El dihidroorotato entra llavors en la mitocondria a on es oxida per mig de l'eliminació de hidrogen. Est és l'únic pas mitocondrial en la biosíntesis dels anells nucleòtits.
5 orotato fosforribosiltransferasa[4] OMP PRPP dona un grup ribosa.
6 OMP descarboxilasa[4] UMP Descarboxilación
uridina-citidina quinasa 2[5] UDP Fosforilación. S'utilisa ATP.
nucleòsit difosfat quinasa UTP Fosforilación. S'utilisa ATP.
CTP sintasa CTP Glutamina i s'utilisa ATP.

La biosíntesis de novo d'una pirimidina està catalizada per tres productes gènics CAD, DHODH i UMPS. Les tres primeres enzimes del procés estan codificades pel mateix gen en CAD que consistix en carbamoil fosfat sintetasa II, aspartato carbamoiltransferasa i dihidroorotasa. La dihidroorotato deshidrogenasa (DHODH), a diferència de la CAD i l'UMPS, és una enzima monofuncional i es localisa en la mitocondria. La UMPS és una enzima bifuncional formada per l'orotato fosforribosiltransferasa (OPRT) i la orotidina monofosfato descarboxilasa (OMPDC). Tant la CAD com la UMPS es localisen al voltant de les mitocondrias, en el citosol.[6] En els foncs, existix una proteïna similar pero carix de la funció dihidroorotasa: una atra proteïna cataliza el segon pas.

En atres organismes (Bactèries, Archaea i el restant d'Eucariota), els tres primers passos els realisen tres enzimes diferents.[7]

Catabolisme de les pirimidinas

[editar | editar còdic]

Les pirimidinas es catabolizan (degraden) en CO2, H2O i urea. La citosina pot descompondre's en uracilo, que a la seua volta pot descompondre's en N-carbamoil-β-alanina, i després en beta-alanina, CO2 i amoníac per la beta-ureidopropionasa. La timina es descompon en β-aminoisobutirato, que a la seua volta pot descompondre's en productes intermijos que finalment conduïxen al cicle de l'àcit cítric.

El β-aminoisobutirato actua com un indicador aproximat de la taxa de renovació del ADN.[8]

Regulació de la biosíntesis de nucleòtits de pirimidina

[editar | editar còdic]

A través de l'inhibició per retroalimentación negativa, els productes finals UTP i UDP impedixen que l'enzima CAD catalice la reacció en els animals. Pel contrari, PRPP i ATP actuen com a efectors positius que potencien l'activitat de l'enzima.[9]


Referències

[editar | editar còdic]
  1. Role of pH in Regulating Cancer Pyrimidine Synthesis” (6 de juliol 2022). Journal of Xenobiotics 12 (3): 158–180. doi:10.3390/jox12030014.
  2. 2,0 2,1 2,2 «Entrez Gene: CAD carbamoil fosfat sintetasa 2, aspartato transcarbamilasa, i dihidroorotasa».
  3. «Entrez Gene: DHODH dihidroorotato deshidrogenasa».
  4. 4,0 4,1 «Entrez Gene: UMPS uridina monofosfato sintetasa».
  5. «Entrez Gene: UCK2 uridina-citidina quinasa 2».
  6. “Higher order structures in purine and pyrimidine metabolism” . Journal of Structural Biology 197 (3): 354–364. doi:10.1016/j.jsb.2017.01.003. PMID 28115257.
  7. “Pyrimidine Metabolism: Dynamic and Versatile Pathways in Pathogens and Cellular Development” . Journal of Genetics and Genomics = Yi Chuan Xue Bao 42 (5): 195–205. doi:10.1016/j.jgg.2015.04.004. PMID 26059768.
  8. “Beta-aminoisobutyric acid, a new probe for the metabolism of DNA and RNA in normal and tumorous tissue” . Cancer Research 34 (6): 1381–4. PMID 4363656.
  9. “Pyrimidine nucleotide biosynthesis in animals: gens, enzymes, and regulation of UMP biosynthesis” . Annual Review of Biochemistry 49 (1): 253–79. doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.001345. PMID 6105839.