Regulació alostérica

Archiu:Allosteric Regulation.svg

A -Lloc actiu
B -Sitie alostérico
C -Substrat
D -regulador
I -Enzima
Diagrama que representa la regulació alostérica d'una enzima

La alostería (de grec ἄλλως, allos: un atre i στερεός, stereós: forma) o alosterismo és un modo de regulació de les enzimas pel que l'unió d'una molècula en una ubicació (lloc alostérico) modifica les condicions d'unió d'una atra molècula, en una atra ubicació (lloc catalític) de l'enzima, distant de la primera. Este concepte ho varen plantejar Jacques L. Monod, Jeffries Wyman i Jean-Pierre Changeux en una série d'artículs, el més important dels quals es va publicar en 1965 en Journal of Molecular Biology. En bioquímica, és la regulació d'una enzima o una atra proteïna en unir-se una molècula efectora en el lloc alostérico de la proteïna (un atre lloc que no siga el lloc actiu de la proteïna). Els efectors que aumenten l'activitat de l'enzima es denominen activadores alostéricos i aquells que disminuïxen dita activitat es diuen inhibidors alostéricos.

Principis de la alostería

L'unió de la molècula induïx un canvi de conformació espacial de la proteïna enzimàtica, de tal modo que es modifica l'ubicació de l'enllaç de per lo manco un dels reactius implicats en el procés de catálisis. En el model de Monod-Wyman-Changeux (MWC) les enzimes alostéricas deuen presentar vàries propietats:

• Són multiméricas, cada monòmer fixa una molècula de lligant.
• Posseïxen a lo manco un eix de simetria.
• Existixen baix dos conformació diferents: una anomenada T (tensa), que per conveni designa la forma de menor afinitat pel substrat, i l'atra R (relaixada), en major afinitat pel substrat.
• En una mateixa molècula de proteïna, totes les subunidades adopten la mateixa configuració, R o T (transició concertada). Dit d'un atre modo, no existix híbrit R/T en el model MWC.

Regulació alostérica de l'hemoglobina

Archiu:Hemoglobin t-r state ani.gif

Canvi de conformació en una molècula d'hemoglobina, induït per la fixació d'una molècula d'oxigen; és lo que es denomina efecte homotrópico.

L'hemoglobina constituïx un eixemple important de proteïna alostérica, encara que no és una enzima, sino una molècula transportadora. Cada una de les quatre subunidades de l'hemoglobina conté un grup prostético cridat grup hemo, que pot fixar una molècula d'oxigen. L'unió de la primera molècula d'oxigen aumenta l'afinitat d'unió al segon grup hemo, l'unió de la segona aumenta l'afinitat per a la tercera, etc. (cooperació positiva, efecte homotrópico).