Resolució (densitat electrònica)

Série de resolucions per a GroEL: d'esquerra a dreta, resolució de 4 Å, 8 Å, 16 Å i 32 Å. Els detalls es borren a mida que la resolució es reduïx.

La resolució en térmens de densitat electrònica és una mida de la resolubilidad en el mapa de densitat electrònica d'una molècula. En la cristalografia de rajos X, la resolució és el pico resoluble més alt en el patró de difracció, mentres que la resolució en microscopía crioelectrónica és una comparació de l'espai de freqüència de dos mitats de les senyes, que s'esforça per correlacionarse en la definició de rajos X.

Mides qualitatives

En biologia estructural, la resolució es pot dividir en 4 grups:

1. Elements individuals subatòmics són distinguibles i es poden estudiar els efectes quàntics,
2. Atòmics, els àtoms individuals són visibles i es pot construir un model tridimensional precís,
3. Estructura secundària helicoidal, com hèlices alfa i làmines beta; hèlices de ARN (en ribosoma),
4. Domini, cap estructura secundària és resoluble.

Cristalografia de rajos X

Artícul principal → Cristalografia de rajos X.

A mida que l'unitat de repetició del cristal, el seu cela unitària, es fa més gran i més complexa, l'image a nivell atòmic proporcionada per la cristalografia de rajos X es torna menys resolta (més "difusa") per a un número donat de reflexions observades. A sovint es distinguixen dos casos limitantes de cristalografia de rajos X: cristalografia de "molècula menuda" i "macromolecular". La cristalografia de molècula menuda típicament involucra cristals en menys de 100 àtoms en el seu unitat asimètrica; tals estructures cristalines generalment estan tan ben resoltes que els seus àtoms poden discernir-se com "gotes" aïllades de densitat d'electrons. Pel contrari, la cristalografia macromolecular a quin involucra decenes de mils d'àtoms en la cèlula unitària. Tals estructures cristalines generalment estan menys resoltes (més "tacades"); els àtoms i els enllaços químics apareixen com a tubos de densitat electrònica, en lloc de com a àtoms aïllats. En general, les molècules chicotetes també són més fàcils de cristalizar que les macromolécula; no obstant, la cristalografia de rajos X ha demostrat ser possible inclús para virus en centenars de mils d'àtoms.

Una guia aproximada per a la resolució d'estructures de proteïnes

Resolució (Å)	Sentit
> 4.0	Coordenades atòmiques individuals sense sentit. Es poden determinar elements d'estructura secundària.
3.0 - 4.0	Doblar possiblement correcte, pero els errors són molt provables. Moltes cadenes laterals colocades en un rotador incorrecte.
2.5 - 3.0	És provable que el plec siga correcte, excepto que alguns bucles de superfície podrien estar mismosdelimitados. Vàries cadenes laterals llargues i primes (lys, glu, gln, etc.) i chicotetes cadenes laterals (ser, val, thr, etc.) provablement tinguen rotámeros incorrectes.
2.0 - 2.5	Com 2.5 - 3.0, pero el número de cadenes laterals en un rotador incorrecte és considerablement menor. Normalment es poden detectar molts errors menuts. Plec normalment correcte i el número d'errors en els bucles de superfície és menut. Les molècules d'aigua i els ligandos menuts es fan visibles.
1.5 - 2.0	Pocs residus tenen un rotámero incorrecte. Normalment es poden detectar molts errors menuts. Els plecs rara volta són incorrectes, inclús en bucles de superfície.
0.5 - 1.5	En general, les estructures casi no tenen errors en esta resolució. Els àtoms individuals en una estructura es poden resoldre. Les biblioteques Rotamer i els estudis de geometria es realisen a partir d'estes estructures.

Referències

• Optik.73

146–156.

• van Heel, M.; Keegstra, W., {{{nom2}}}; Schutter, W., {{{nom3}}}; van Bruggen E.F.J., {{{nom4}}} (1982). Arthropod hemocyanin studies by image analysis, in: Structure and Function of Invertebrate Respiratory Proteins, EMBO Workshop 1982, E.J. Wood, pp. 69–73. ISBN 9783718601554.
• Journal of Microscopy.127

127–138.doi:10.1111/j.1365-2818.1982.tb00405.x.

• Nature.386(6620)

88–91.doi:10.1038/386088a0.

• Journal of Structural Biology.151(3)

250–262.doi:10.1016/j.jsb.2005.05.009.

• Frank (2006). Three-Dimnsional Electron Microscopy of Macromolecular Assemblies, New York: Oxford University Press. ISBN 0-19-518218-9.
• J Struct Biol.157(1)

201–210.doi:10.1016/j.jsb.2006.08.003.