Transferasa
Una transferasa és una enzima que cataliza la transferència d'un grup funcional específic, com un metilo o un grup fosfat, d'una molècula (denominada donant) a una atra (denominada aceptora).[2] Participen en centenars de vies bioquímicas diferents a lo llarc de la biologia i són essencials per a alguns dels processos vitals més importants.
Les transferasas participen en innumerables reaccions en la cèlula. Tres eixemples d'estes reaccions són l'activitat de la Coenzima A (CoA) transferasa, que transferix éster de tioles,[3] l'acció de la N-acetiltransferasa, que forma part de la via que metaboliza el triptófano,[4] i la regulació de la piruvato deshidrogenasa (PDH), que convertix el piruvato en Acetil-CoA.[5] Les transferasas també s'utilisen durant la traducció. En este cas, una cadena d'aminoàcits és el grup funcional transferit per una peptidil transferasa. La transferència implica l'extracció de la cadena d'aminoàcits en creiximent de la molècula de ARNt en el lloc A del ribosoma i la seua posterior adició a l'aminoàcit unit al ARNt en el lloc P.[6]
Mecanísticamente, una enzima que cataliza la següent reacció seria una transferasa:
En la reacció anterior (a on el guion representa un enllaç, no un signe menys), X seria el donant i I l'acceptor.[7] R representa el grup funcional transferit com a resultat de l'activitat de la transferasa. El donant sol ser una coenzima.
Història
[editar | editar còdic]Alguns dels descobriments més importants relacionats en les transferasas es varen produir ya en la década de 1930. Els primers descobriments sobre l'activitat de les transferasas es varen produir en atres classificacions d'enzimes, com la beta-galactosidasa, la proteasa i la fosfatasa àcit-base. Abans de donar-se conte de que les enzimes individuals eren capaces de realisar esta tasca, es creïa que dos o més enzimes realisaven transferències de grups funcionals.[8]
La transaminación, o transferència d'un grup amino (o NH₂) d'un aminoàcit a un cetoácido per una aminotransferasa (també coneguda com "transaminasa"), va ser descrita per primera volta en 1930 per Dorothy M. Needham, despuix d'observar la desaparició del àcit glutámico afegitó al múscul de la pechuga de coloma.[9] Esta observació va ser verificada posteriorment pel descobriment del seu mecanisme de reacció per Braunstein i Kritzmann en 1937.[10] El seu anàlisis va demostrar que esta reacció reversible podia aplicar-se a atres teixits.[11] Esta afirmació va ser validada pel treball de Rudolf Schoenheimer en radioisòtops com trazadores en 1937.[12][13] Açò, a la seua volta, aplanaria el camí per a la possibilitat de que transferències similars anaren un mig principal per a produir la majoria dels aminoàcits per mig de la transferència d'aminoàcits.[14]
Un atre eixemple d'investigació primerenca sobre transferasas i posterior reclassificació va ser el descobriment de la uridil transferasa. En 1953, es va demostrar que l'enzima UDP-glucosa pirofosforilasa era una transferasa en descobrir-se que podia produir reversiblemente UTP i G1P a partir d'UDP-glucosa i un pirofosfato orgànic.[15]
Un atre eixemple d'importància històrica relacionat en la transferasa és el descobriment del mecanisme de degradació de les catecolaminas per la catecol-O-metiltransferasa. Este descobriment va ser en gran partix la raó del Premie Nobel de Fisiologia o Medicina de 1970 para Julius Axelrod (compartit en Sir Bernard Katz i Ulf von Euler).[16]
La classificació de les transferasas continua fins al dia de hui, i es descobrixen noves en freqüència.[17][18] Un eixemple d'açò és Pipe, una sulfotransferasa involucrada en el patró esquena-ventral de Drosophila.[19] Inicialment, es desconeixia el mecanisme exacte de Pipe, per la falta d'informació sobre el seu substrat.[20] L'investigació sobre l'activitat catalítica de Pipe va eliminar la provabilitat de que fora un glicosaminoglicano de heparán sulfat.[21] Investigacions posteriors han demostrat que Pipe es dirigix a les estructures ovàriques per a la sulfatación.[22] Pipe es classifica actualment com una 2-O-sulfotransferasa de heparán sulfat de Drosophila.[23]
Nomenclatura
[editar | editar còdic]Els noms sistemàtics de les transferasas es construïxen com "donador:grup acceptor transferasa".[24] Per eixemple, metilamina:L-glutamato N-metiltransferasa seria la convenció de nomenclatura estàndar per a la transferasa metilamina-glutamato N-metiltransferasa, a on la metilamina és el donador, el L-glutamato és l'acceptor i la metiltransferasa és l'agrupació de la categoria EC. Esta mateixa acció de la transferasa es pot ilustrar de la següent manera:
- metilamina + L-glutamato NH3 + N-metil-L-glutamato[25]
No obstant, solen amprar-se els noms tradicionals de les enzimes, com a acceptor grupotransferasa o donador grupotransferasa; per eixemple, la DNA metiltransferasa cataliza la transferència d'un o més metilos al DNA, que actua d'acceptor.
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ «EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases». Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).
- ↑ «Transferase». Genetics Home Reference. National Institute of Health.
- ↑ “Model reactions for CoA transferase involving thiol transfer. Anhydride formation from thiol esters and carboxylic acids” . The Journal of Biological Chemistry 257 (18): 10882–92. doi:. PMID 6955307.
- ↑ Wishart, David. «Tryptophan Metabolism». Small Molecule Pathway Database. Department of Computing Science and Biological Sciences, University of Alberta.
- ↑ “Pyruvate dehydrogenase kinase-4 contributes to the recirculation of gluconeogenic precursors during postexercise glycogen recovery” . American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 306 (2): R102–7. doi:. PMID 24305065.
- ↑ Watson, James D. Molecular Biology of the Gene. Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Print.
- ↑ Boyce S, Tipton KF (2005). «Enzyme Classification and Nomenclature», Encyclopedia of Life Sciences. doi:10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0-470-01617-6.
- ↑ Nature.172(4367)
- 65–8.doi:10.1038/172065a0.
- ↑ Biochem J.24(1)
- 208–27.doi:10.1042/bj0240208.
- ↑ Journal of Cellular and Comparative Physiology.54(S1)
- 161–177.doi:10.1002/jcp.1030540413.
- ↑ (1937).Nature.140(3542)
- 503–504.doi:10.1038/140503b0.
- ↑ Schoenheimer, Rudolf (1949). The Dynamic State of Body Constituents, Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
- ↑ The Journal of Nutrition.121(11)
- 1701–4.doi:10.1093/jn/121.11.1701.
- ↑ Nature.166(4221)
- 517–8.doi:10.1038/166517a0.
- ↑ Nature.172(4388)
- 1036–7.doi:10.1038/1721036a0.
- ↑ «Physiology or Medicine 1970 - Press Release». Nobelprize.org. Nobel Mija AB. Consultat el 2013-11-05.
- ↑ Chemistry & Biology.3(11)
- 923–36.doi:10.1016/S1074-5521(96)90181-7.
- ↑ Journal of Medical Entomology.47(2)
- 162–71.doi:10.1603/em09132.
- ↑ Cell.95(4)
- 471–81.doi:10.1016/s0092-8674(00)81615-3.
- ↑ Current Biology.15(21)
- R887–99.doi:10.1016/j.cub.2005.10.026.
- ↑ Development.132(17)
- 3813–22.doi:10.1242/dev.01962.
- ↑ Current Biology.19(14)
- 1200–5.doi:10.1016/j.cub.2009.05.050.
- ↑ The Journal of Biological Chemistry.282(11)
- 8356–67.doi:10.1074/jbc.M608062200.
- ↑ «EC 2 Introduction». School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).
- ↑ “The enzymatic synthesis of N-methylglutamic acid” . The Journal of Biological Chemistry 241 (4): 935–45. doi:. PMID 5905132.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Transferasa» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.