Termoestabilidad
La termoestabilidad és la qualitat d'una substància per a resistir canvis irreversibles en la seua estructura química o física, a sovint resistint la descomposició o la polimerisació, a una temperatura relativa alta.
Els materials termoestables poden utilisar-se industrialmente com retardadores de fòc. És provable que un plàstic termoestable, un terme poc comú i poc convencional, es referixca a un plàstic termoendurecible que no es pot remodelar quan es calfa, que a un termoplàstic que es pot tornar a fondre i tornar a molejar.
La termoestabilidad també és una propietat d'algunes proteïnes. Ser una proteïna termoestable significa ser resistent als canvis en l'estructura de la proteïna per la calor aplicada.
Proteïnes termoestables
[editar | editar còdic]
La majoria de les formes de vida en la Terra viuen a temperatures de menys de 50 °C, comunament de 15 a 50 °C Dins d'estos organismes hi ha macromolécula (proteïnes i àcits nucleicos) que formen les estructures tridimensionals essencials per a la seua activitat enzimàtica.[2] Per damunt de la temperatura nativa de l'organisme, l'energia tèrmica pot provocar el desdoblament i la desnaturalización, ya que la calor pot trencar els enllaços intramoleculares en l'estructura terciaria i cuaternaria. Este desplegament donarà com resultat la pèrdua de l'activitat enzimàtica, lo que és comprensiblemente perjudicial per a la continuïtat de les funcions vitals. Un eixemple d'açò és la desnaturalización de les proteïnes en l'albúmina d'un líquit transparent, casi incoloro, a un gel insoluble de color blanc opac.
Les proteïnes capaces de soportar temperatures tan altes en comparació a les proteïnes que no poden, generalment provenen de microorganismes que són hipertermófilos. Dits organismes poden soportar més de 50 °C temperatures, ya que solen viure en ambients de 85 °C i superior.[3] Existixen certes formes de vida termófilas que poden soportar temperatures superiors a esta i tenen adaptacions corresponents per a preservar la funció de les proteïnes a estes temperatures.[4] Estos poden incloure propietats de volum alterades de la cèlula per a estabilisar totes les proteïnes,[5] i canvis específics en proteïnes individuals. La comparació de proteïnes homòlogues presents en estos termófilos i atres organismes revela algunes diferències en l'estructura de la proteïna. Una diferència notable és la presència d'enllaces d'hidrogen adicionals en les proteïnes termófilas, lo que significa que l'estructura de la proteïna és més resistent al desplegament. De manera similar, les proteïnes termoestables són riques en ponts salinos i/o ponts disulfuro adicionals que estabilisen l'estructura.[6][7] Atres factors de la termoestabilidad de les proteïnes són la compacidad de l'estructura de la proteïna,[8] la
oligomerización,[9] i la força d'interacció entre les subunidades.
Usos i aplicacions
[editar | editar còdic]Reacciones en cadena de la polimerasa
[editar | editar còdic]Les enzimes termoestables com la polimerasa Taq i l'ADN polimerasa Pfu s'utilisen en les reaccions en cadena de la polimerasa (PCR) en les que les temperatures de 94 °C o més s'utilisen per a derretir els bri d'ADN en el pas de desnaturalización de la PCR.[10] Esta resistència a altes temperatures permet que la ADN polimerasa allargue el ADN en una seqüència desijada d'interés en la presència de dNTP.
Aditius alimentaris
[editar | editar còdic]Les enzimes a sovint s'agreguen als aliments per a animals per a millorar la salut i el creiximent dels animals de granja, en particular els pollets i els porcs. L'alimentació normalment es tracta en vapor a alta pressió per a matar bactèries com la Salmonella. Per lo tant, les enzimes afegides (per eixemple, fitasa i xilanasa) deuen ser capaces de resistir este desafiu tèrmic sense inactivarse de forma irreversible.[11]
Purificació de proteïnes
[editar | editar còdic]El coneiximent de la resistència d'una enzima a altes temperatures és especialment beneficiós en la purificació de proteïnes. En el procediment de desnaturalización per calor, es pot sometre una mescla de proteïnes a altes temperatures, lo que donarà com resultat la desnaturalización de les proteïnes que no són termoestables i l'aïllament de la proteïna que és termodinámicamente estable. Un eixemple notable d'açò es troba en la purificació de la fosfatasa alcalina del hipertermófilo Pyrococcus abyssi. Esta enzima és coneguda per ser termoestable a temperatures superiors a 95 °C i, per lo tant, pot purificar-se parcialment per mig de calfament quan s'expressa heterólogamente en E. coli .[12] L'aument de la temperatura provoca la precipitació de les proteïnes de E. coli, mentres que la fosfatasa alcalina de P. abyssi permaneix estable en solució.
Hidrolasas de glucósido
[editar | editar còdic]Un atre grup important d'enzimes termoestables són les glucósidos hidrolasas. Estes enzimes són responsables de la degradació de la major part de la biomassa, els polisacàrits presents en l'almidó i la lignocelulosa. Per lo tant, les hidrolasas de glucósido estan guanyant un gran interés en les aplicacions de biorrefinación en la futura bioeconomía.[13] Alguns eixemples són la producció de monosacàrits per a aplicacions alimentàries, aixina com el seu us com a font de carbono per a la conversió microbiana en combustibles (etanol) i intermijos químics, la producció d'oligosacàrits per a aplicacions prebióticas i la producció de surfactantes tipo glicósidos de llogue. Tots estos processos a sovint impliquen tractaments tèrmics per a facilitar la hidrólisis del polisacàrit, per lo que les variants termoestables de glucósido hidrolasas tenen un paper important en este context.
Enfocaments per a millorar la termoestabilidad de les proteïnes
[editar | editar còdic]l'ingenieria de proteïnes es pot utilisar per a millorar la termoestabilidad de les proteïnes. S'han utilisat vàries tècniques de mutagénesis aleatòria i de lloc dirigit,[14][15] ademés de l'evolució dirigida,[16] per a aumentar la termoestabilidad de les proteïnes diana. S'han utilisat métodos comparatius per a aumentar l'estabilitat de les proteïnes mesófilas basant-se en la comparació en els homòlecs termófilos.[17][18][19][20] Ademés, l'anàlisis del desdoblament de proteïnes per dinàmica molecular es pot utilisar per a comprendre el procés de desdoblament i després dissenyar mutacions estabilizadoras.[21] L'ingenieria racional de proteïnes per a aumentar la termoestabilidad de les proteïnes inclou mutacions que trunquen bucles, aumenten els ponts salinos[22] o els enllaços d'hidrogen, introduïxen enllaços disulfuro.[23] Ademés, l'unió del lligant pot aumentar l'estabilitat de la proteïna, particularment quan es purifica.[24] Hi ha vàries forces diferents que permeten la termoestabilidad d'una proteïna en particular. Estes forces inclouen interaccions hidrofòbiques, interaccions electrostàtiques i la presència d'enllaços disulfuro. La cantitat total de hidrofobicidad present en una proteïna en particular és responsable de la seua termoestabilidad. Un atre tipo de força responsable de la termoestabilidad d'una proteïna són les interaccions electrostàtiques entre molècules. Estes interaccions inclouen ponts salinos i enllaços d'hidrogen. Els ponts salinos no es veuen afectats per les altes temperatures, per lo tant, són necessaris per a l'estabilitat de proteïnes i enzimes. Una tercera força utilisada per a aumentar la termoestabilidad en proteïnes i enzimes és la presència d'enllaços disulfuro. Presenten entrecreuats covalente entre les cadenes polipeptídicas. Estos enllaços són els més forts perque són enllaços covalente, lo que els fa més forts que les forces intermoleculars.[25] La glicosilación és una atra forma de millorar la termoestabilidad de les proteïnes. Els efectes estereoelectrónicos en l'estabilisació de les interaccions entre carbohidrats i proteïnes poden conduir a la termoestabilización de la proteïna glicosilada.[26] La ciclación d'enzimes per mig de l'unió covalente de l'extrem N-terminal a l'extrem C-terminal s'ha aplicat per a aumentar la termoestabilidad de moltes enzimes. A sovint s'han amprat la ciclación Intein i la ciclación SpyTag/SpyCatcher.[27][28]
Toxines termoestables
[editar | editar còdic]Certs foncs venenosos contenen toxines termoestables, com l'amatoxina que es troba en el conya de la mort i en els foncs de l'escutelaria otoñal i la patulina dels verdets. Per lo tant, aplicar-los calor no eliminarà la toxicitat i és d'especial preocupació per a la seguritat alimentària.[29]
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ Proteins.85(5)
- 872–884.ISSN 1097-0134.doi:10.1002/prot.25256.
- ↑ Applied Network Science.2(1)
- 18.ISSN 2364-8228.doi:10.1007/s41109-017-0039-i.
- ↑ Protein Engineering.9(8)
- 629–630.ISSN 0269-2139.doi:10.1093/protein/9.8.629.
- ↑ Nucleic Acids Research.32(21)
- 6292–6303.ISSN 1362-4962.doi:10.1093/nar/gkh970.
- ↑ Applied and Environmental Microbiology.71(12)
- 8091–8098.ISSN 0099-2240.doi:10.1128/AEM.71.12.8091-8098.2005.
- ↑ Functional & Integrative Genomics.1(1)
- 76–88.ISSN 1438-793X.doi:10.1007/s101420000003.
- ↑ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.86(17)
- 6562–6566.ISSN 0027-8424.doi:10.1073/pnas.86.17.6562.
- ↑ Journal of Molecular Biology.290(2)
- 595–604.ISSN 0022-2836.doi:10.1006/jmbi.1999.2889.
- ↑ The Journal of Biological Chemistry.279(31)
- 32957–32967.ISSN 0021-9258.doi:10.1074/jbc.M404405200.
- ↑ Science (New York, N.Y.).239(4839)
- 487–491.ISSN 0036-8075.doi:10.1126/science.2448875.
- ↑ Brazilian Journal of Microbiology.51(3)
- 1009–1020.doi:10.1007/s42770-020-00289-i.
- ↑ Applied and Environmental Microbiology.67(10)
- 4504–4511.doi:10.1128/AEM.67.10.4504-4511.2001.
- ↑ (2014).Current Biotechnology.3(1)
- 26–44.doi:10.2174/22115501113026660041.
- ↑ Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.105(39)
- 14808–14813.doi:10.1073/pnas.0803103105.
- ↑ (2013).Nature Communications.4
- 2901.doi:10.1038/ncomms3901.
- ↑ Journal of Biochemistry.126(5)
- 951–956.ISSN 0021-924X.doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022539.
- ↑ The Journal of Biological Chemistry.289(3)
- 1675–1687.doi:10.1074/jbc.M113.493429.
- ↑ Nature Structural Biology.7(5)
- 380–383.ISSN 1072-8368.doi:10.1038/75151.
- ↑ Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology.1543(2)
- 408–415.doi:10.1016/s0167-4838(00)00238-7.
- ↑ Biophysical Journal.109(7)
- 1420–1428.doi:10.1016/j.bpj.2015.07.026.
- ↑ Protein
Engineering.16(1)
- 19–25.doi:10.1093/proeng/gzg007.
- ↑ PloS One.9(11)
- i112751.ISSN 1932-6203.doi:10.1371/journal.posa.0112751.
- ↑ The Journal of Biological Chemistry.272(17)
- 11152–11156.doi:10.1074/jbc.272.17.11152.
- ↑ Methods.55(4)
- 324–329.doi:10.1016/j.ymeth.2011.07.008.
- ↑ BIOS.76(1)
- 22–27.doi:10.1893/0005-3155(2005)076[0022:TBFTOP]2.0.CO;2.
- ↑ Nature Chemistry.13(5)
- 480–487.doi:10.1038/s41557-021-00646-w.
- ↑ FEBS letters.459(2)
- 166–172.ISSN 0014-5793.doi:10.1016/s0014-5793(99)01220-x.
- ↑ {{Cita publicació|títul=Power to the protein: enhancing and combining activities using the Spy toolbox|llinages=Keeble AH, Howarth M|data=July 2020|publicació=Chemical Science|volum=11|número=28|pàgines=7281–7291|doi=10.1039/d0sc01878c|pmc=7844731|pmid=33552459}}
- ↑ «FDA: Moldy applesauce repackaged by school lunch supplier». NBC News. NBC News. Consultat el 2015-04-15.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Termoestabilidad» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.