Anar al contingut

Disulfuro

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià

En química i en biologia, un disulfuro és un grup funcional en l'estructura general R-S-S-R'.[1] l'enllaç també és cridat enllaç SS o pont disulfuro i generalment es deriva del enlazamiento de dos grups tiol.[2] En térmens formals, l'enllaç és un persulfuro, en analogia al seu similar, peròxit (R-O-O-R'), pero esta terminologia és rarament utilisada, llevat quan es fa referència a hidrosulfuros (composts R-S-S-H o H-S-S-H).

En química inorgànica, disulfuro generalment es referix al anión corresponent Plantilla:Chem (−S–S−), per eixemple en el dicloruro de disulfuro.[3] En les proteïnes, la formació de ponts disulfuros entre cisteínas és molt important per al plegament i integritat de l'estructura terciaria i per a la regulació de diversos processos metabòlics.

Eixemples

[editar | editar còdic]
Archiu:Pyrite-unit-cell-3D-balls.png
Archiu:Disulfur-dichloride-3D-balls.png
Archiu:Cystine-3D-balls.png
Archiu:Lipoic-acid-3D-balls.png
Archiu:Diphenyl-disulfide-3D-balls.png
FES2
S2Cl2
C6H12O4N2S2
C8H14O2S2
C12H10S2

Disulfuros orgànics

[editar | editar còdic]

Propietats

[editar | editar còdic]

Els enllaços disulfuro són forts, en una energia de dissociació d'enllaç típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol−1).[4] No obstant, sent prop del 40% més dèbil que C-C i C-H, l'enllaç disulfuro és freqüentment el "enllaç dèbil" en moltes molècules. Ademés, es reflectix el seu polarizabilidad del sofre divalente, l'enllaç S-S és susceptible a l'escissió per reactius polars, ya siguen electrófilos o nucleófilos.[5]

RS–SR + Nu− → RS–Nu + RS−

L'enllaç disulfuro és al voltant de 2.05 Å de llongitut.[6] Al voltant de 0.5 Å més llarc que l'enllaç C-C. Els disulfuros mostren una preferència d'ànguls diedros que s'aproximen a 90°. Quan l'àngul s'aproxima a 0° o 180°, llavors el disulfuro és significativament un millor oxidant.[7]

Els disulfuros que tenen dos grups R iguals són cridats simètrics, alguns eixemples són el difenil disulfuro i el dimetil disulfuro. Quan els dos grups R no són idèntics, el compost és classificat com a asimètric o disulfuro mixt.

Encara que la hidrogenació de disulfuros usualment no és pràctica, la constante d'equilibri per a la reacció indica una mida del potencial oxidació-reducció estàndar per als disulfuros:

RSSR + H2 → 2 RSH

Este valor és al voltant de -250 mV NHE (pH = 7). En comparació, el potencial oxidació-reducció estàndar per a les ferroxidinas és d'entorn -430 mV.

Síntesis

[editar | editar còdic]

Els enllaços disulfuro són formats generalment per l'oxidació de grups sulfidrilo (-SH), especialment en contexts biològics. La transformació és la següent:[2]

2 RSH està en equilibri en RS–SR + 2 H+ + 2 i−

Una varietat d'oxidants promouen esta reacció, incloent l'aire i el peròxit d'hidrogen.[2] Es pensa que tals reaccions procedixen per intermedairios d'àcit sulfónico.[8] El yodo en presència d'una base, és comunament utilisat per a oxidar tioles a disulfuros dins d'un laboratori. Varis metalés, com a complexos de coure(II) i ferro (III) intervenen esta reacció. Alternativament, enllaços disulfuro en proteïnas es formen per l'intercanvi de tiol-disulfuro:[9]

RS–SR + R′SH està en equilibri en R′S–SR + RSH

Tals reaccions en mediades per enzimas en algunes casos i en atres casos baix condicions de control d'equilibri, especialment en la presència d'alguna concentració catalítica d'alguna base.[10]

l'alquilación de metals alcalinos i polisulfuros donen com a resultat disulfuros. Els polímero "Thiokol"es donen quan el polisulfuro de sodi és tractat en dialogenuros de llogue.[11] En una atra reacció similar, reactius carboniónicos reaccionen en sofre elemental per a resultar en mescles de tioéter, disulfuros i polisulfuros. Estes reaccions són generalment inselectivas, pero poden ser optimisades per a aplicacions específiques.

Molts métodos especialisats han segut desenrollats per a formar disulfuros, usualment per a aplicacions en síntesis orgànicas. Reactius que otorguen l'equivalent de "RS+" reaccionen en tioles que donen disulfuros asimètrics[12]

RSH + R′SNR″2 → RS–SR′ + HNR″2, where R″2N = Ftalimida

Reaccions

[editar | editar còdic]

L'aspecte més important dels enllaços disulfuro és la seua escissió, la qual ocorre per la via de reducció. Una varietat de reductors poden ser utilisats. En bioquímica, tioles com el mercaptoetanol (b-ME) o el ditiotreitol (DTT) funcionen com a agents reductors; els reactius tiol són utilisats en excés per a dur l'equilibri a la dreta:[13]

RS–SR + 2 HOCH2CH2SH està en equilibri en HOCH2CH2S–SCH2CH2OH + 2 RSH

El reductor Tris (2-carboxietil)fosfina (TCEP) és útil, ademés de per ser vàter comparat en b-ME i DTT, perque és selectiu en condicions alcalinas i àcides (contrari a el DTT), és més hidrofílico i més resistent a l'oxidació mediada per l'aire. Ademés, generalment no és necessari remoure TCEP abans de la modificació de tioles de proteïna.[14]

En síntesis orgànica, composts hidrur són amprats típicament per a l'escissió de disulfuros, tals com borohidruro de sodi. Metals alcalinos més agressius tindran efecte en esta reacció:[15]

RS–SR + 2 Na → 2 NaSR

Estes reaccions són freqüentment seguides per una protonación del tiolato

NaSR + HCl → HSR + NaCl

L'intercanvi tiol-disulfuro és una reacció química que el grup tiolato –S− ataca l'àtom de sofre d'un enllaç disulfuro –S–S–. L'enllaç disulfuro original es trenca, i l'atre àtom de sofre (àtom vert en la Figura 1) és lliberat com un nou tiolato que es du la càrrega negativa. Mentrestant, el nou enllaç disulfuro es forma entre el tiolato atacant (àtom roig en la Figura 1) i l'àtom de sofre original (àtom blau en la figura 1).[9][16]

Intercanvi tiol-disulfuro que mostra l'intermediari llineal en el que la càrrega és compartida entre els tres àtoms de sofre. El grup tiolato (mostrat en roig) ataca l'àtom de sofre (mostrat en blau) de l'enllaç disulfuro, desplaçant l'atre àtom de sofre (mostrat en vert) i formant un nou enllaç disulfuro.
Intercanvi tiol-disulfuro que mostra l'intermediari llineal en el que la càrrega és compartida entre els tres àtoms de sofre. El grup tiolato (mostrat en roig) ataca l'àtom de sofre (mostrat en blau) de l'enllaç disulfuro, desplaçant l'atre àtom de sofre (mostrat en vert) i formant un nou enllaç disulfuro.


Els tiolatos, no els grups tiol, ataquen els enllaços disulfuro. Per lo tant, l'intercanvi tiol-disulfuro és inhibit a un pH baix (típicament, menor a 8) a on la forma de tiol protonado és favorida a la forma de tiol desprotonado. (El pKa d'un grup tiol típic és propenc a 8.3, pero pot variar d'acort al seu entorn.)[17]

L'intercanvi tiol-disulfuro és la reacció principal per la que els enllaços disulfuro són formats i reacomodados en una proteïna. El rearreglo dels enllaços disulfuro dins d'una proteïna generalment ocorre per via intercanvie tiol-disulfuro intraproteína; el grup tiolato d'un residu de cisteína ataca els enllaços disulfuro propis de la proteïna.[18] Este procés de rearreglo de disulfuros no canvia el número d'enllaços disulfuro en una proteïna, solament la seua localisació (cuales cisteína són les que es troben enllaçades).[19] El procés d'intercanvi és molt més ràpit que reaccions d'òxit-reducció, les quals canvien el número d'enllaços disulfuro dins de la proteïna.[7] L'oxidació i reducció in vitro d'enllaços disulfuro en una proteïna generalment també ocorre via reacciones d'intercanvi tiol-disulfuro.[20] Típicament, el tiolato d'un reactiu redox com glutationa o ditiotreitol ataca l'enllaç disulfuro en una proteïna formant un enllaç disulfuro mixt entre la proteïna i el reactiu.[21] Quan este enllaç disulfuro mixt és atacat per un atre reactiu tiolato, deixa oxidada la cisteína. En efecte, l'enllaç disulfuro és transferit de la proteïna al reactiu en dos passos (les dos reaccions d'intercanvi).


L'oxidació i reducció in viu d'enllaços disulfuro en una proteïna per intercanvi tiol-disulfuro és facilitat per una proteïna anomenada tioredoxina. Esta chicoteta proteïna, essencial per a tots els organismes vius coneguts, conté dos residus d'aminoàcits de cisteína en un apany veïnal (un junt a un atre), lo que permet que es forme un enllaç disulfuro intern, o enllaços disulfuro en atres proteïnes.[22] Com a tal, pot ser utilisada com a repositori d'enllaços disulfuro oxidados o reduïts.

Moltes reaccions orgàniques especialisades han segut desenrollades per disulfuros, de nou principalment associades en l'escissió de l'enllace S–S, que usualment és l'enllaç més dèbil en una molècula orgànica. En les reaccions de ruptura de disulfuros de Zincke, els disulfuros són escindits per a resultar en halogenuros de sulfenilo per la reacció en bromo o clor.Plantilla:Clarify[23][24]

Archiu:Disulfide Bridges (SCHEMATIC) V.1.svg
Enllaços disulfuro (Representació esquemàtica) en una proteïna.

Ocurrència en proteïnes

[editar | editar còdic]

Els enllaços disulfuro tenen un rol important en el plegament i estabilitat d'algunes proteïnes, usualment proteïnes secretadas al mig extracelular.[25] Ya que la majoria dels comportaments celulars són ambients reductors, en general, els enllaços disulfuro són inestables en el citosol, en algunes excepcions com es denota més avall, a no ser que hi haja sulfidril oxidasa present.[26]

Archiu:Cystine-skeletal.png
La cistina és un dímer que es compon de dos aminoàcits de cisteína units per un enllaç disulfuro.(Mostrat ací en la seua forma desionizada).


Els enllaços disulfuro en proteïnes estan formades entre grups tiol de residus de cisteína pel procés de plegament oxidativo.[27] L'atre aminoàcit que conté sofre, metionina, no pot formar enllaços disulfuro.[28] Un enllaç disulfuro és típicament denotat per posar un guion entre els abreujaments de cisteína. Per eixemple, si es referix als enllaços de la Ribonucleasa A, el "enllaç disulfuro Cis26–Cis84", o el "enllaç disulfuro 26–84" o simplement com "C26–C84"[29] a on l'enllaç disulfuro és sobreentendido i no és necessari mencionar-ho. El prototip d'un enllaç disulfuro proteic és el tindre un péptido de dos aminoàcits, cistina, que es compon de dos aminoàcits de cisteína units per un enllaç disulfuro (mostrat en la Figura 2 en la seua forma desionizada).[30] L'estructura d'un enllaç disulfuro pot ser descrit pel seu àngul diedro χss entre àtoms Cβ–Sγ–Sγ–Cβ, que usualment s'aproxima a ±90°.[7]

L'enllaç disulfuro estabilisa la forma plegada d'una proteïna de vàries maneres:

  1. Manté dos porcions de la proteïna juntes, que li dona a la proteïna la seua topología plegada. Lo que comporta a que l'enllaç disulfuro desestabilisa la forma desplegada de la proteïna en baixar el seu nivell d'entropía.[25]
  2. En enllaç disulfuro pot formar un núcleu hidrofòbic en una proteïna plegada, per eixemple, residus hidrofòbics locals es poden condensar al voltant d'un enllaç disulfuro i també un sobre un atre en conseqüència de les interaccions hidrofòbiques.[31]
  1. En relació en 1 i 2, l'enllaç disulfuro unix dos segments de la cadena proteica; l'enllaç aumenta la concentració local de residus proteics i disminuïx la concentració local de molècules d'aigua. Ya que les molècules d'aigua ataquen els enllaços d'hidrogen amida-amida i trenquen l'estructura secundària, un enllaç disulfuro estabilisa l'estructura secundària en la seua vecinidad. Per eixemple, investigadors han identificat varis parells de péptidos que estan inestructurados quan es troben aïllats, pero adopten una estructura secundària o terciaria quan es forma un enllaç disulfuro entre ells.[32]

L'espècie disulfuro és en particular el emparejamiento de cisteína en una proteïna unida per enllaços disulfuro i és usualment representada en llistar els enllaços disulfuro en paréntesis, per eixemple "espècies disulfuro (26–84, 58–110)". Un conjunt disulfuro és un grup de totes les espècies disulfuro en el mateix número d'enllaços disulfuro, i és usualment denotat com a conjunt 1S, conjunt 2S, etc. per a espècies que tenen un, dos, etc. enllaços disulfuro. Per lo tant, l'espècie disulfuro (26–84) pertany al conjunt 1S, mentres que les espècies (26–84, 58–110) pertanyen al conjunt 2S.[33] Les espècies senzilles sense enllaços disulfuro usualment es representen com a R o "totalment reduïdes". Baixe condicions típiques, el rearreglo de disulfuros és molt més ràpit que la formació de nous enllaços disulfuro o que la seua reducció; per lo tant les espècies disulfuro dins d'un conjunt es equlibran més ràpit entre conjunts.[7]

La forma principal d'una proteïna és usualment una espècie particular de disulfuros, encara que algunes proteïnes poden ciclarse entre uns quants estats de disulfuros com a part de la seua funció, per eixemple tiorredoxina. En proteïnes en més de dos cisteína, espècies disulfuro secundàries es poden formar, que casi sempre estan mal plegades.[34] En aumentar el número de cisteína, el número d'espècies secundàries aumenta factorialment.

Predicció d'abundància de disulfuros

[editar | editar còdic]

El número de maneres i en el que p enllaces disulfuro es pot formar a partir de n residus de cisteína presents en una proteïna està donat per la fòrmula:

i=n!(n−2p)! p! 2p

On,

i És el número de diferents isòmers d'enllaços disulfuro o conexions possibles.
n és el número de cisteína presents en la molècula proteica.
p és el número d'enllaços disulfuro que es formen (per lo que 2p és menor o igual a n).

La fòrmula anterior és la forma més general que es pot utilisar per a calcular el número possible d'isòmers d'enllaços disulfuro (o conexions) a on n és parell o senar, i que tots o només algunes de les cisteína estiguen involucrades en la formació d'enllaç disulfuro.


No obstant, moltes de les proteïnes que tenen enllaços disulfuro que existixen naturalment tenen un número par de cisteína en totes elles participant en la formació d'enllaços disulfuro. Per a este cas específic, n és un número par i p és igual a Plantilla:Sfrac. Substituint el valor de p, la fòrmula anterior per al número possible de conexions d'enllaços disulfuro es simplica a:

i=n!(n−2p)! p! 2p=n!(n−2(n2))! (n2)! 2(n2)=n!(n2)! 2(n2)

Particularment en este cas (n és parell i totes les cisteína formen enllaços disulfuro), una fòrmula que és més fàcil de recordar és:

i=(n−1) (n−3) (n−5) ...1

Les dos relacions anteriors són bons models per a proteïnes que tenen un número par de cisteína i totes les cisteína estan involucrades en la formació d'enllaços disulfuro. Abdós fòrmules s'obtenen usant la mateixa llògica i essencialment representen una simplificació de la fòrmula inicial.

Com un eixemple específic per al cas anterior, una proteïna en huit aminoàcits de cisteína com la ribonucleasa A, pot formar 105 espècies diferents en quatre disulfuros, ya que totes les cisteína estan involucrades en la formació d'enllaços disulfuro. Ací n=8 i p=4. Aixina que :

i=(8−1) (8−3) (8−5) (8−7)=7 ⋅ 5 ⋅ 3 ⋅ 1=105

Només un dels 105 isomeros possibles és l'espècie original. S'han identificat enzimes isomerasas que catalizan la interconversión d'espècies disulfuro, accelerant la formació de les espècies funcionals proteiques.

Les espècies disulfuro que tenen només enllaços disulfuro de l'espècie original (pero conten en tots) se'ls denota com dones seguit per el/els enllaç(s) faltantes dins de corchetes quadrats. Per eixemple l'espècie disulfuro dones[40–95] té tots els enllaços disulfuro de l'espècie original, llevat aquell que es troba entre les cisteína 40 i 95.[33]

Per a analisar l'estructura de les proteïnes, freqüentment és necessari trencar els enllaços disulfuro. Està reducció dels enllaços disulfuro pot ser portada a terme pel tractament en 2-mercaptoetanol, ditiotreitol o tris (2-caboxietil) fosfina.[13]

En bactèries i archaea

[editar | editar còdic]

Els enllaços disulfuro tenen un rol important en la protecció de bactèries, ya que actuen com un interruptor d'encés i apagat per a les proteïnes quan les cèlules estan expostes a reaccions d'oxidació. El peròxit d'hidrogen (H2O2) pot danyar severament en ADN i matar-la a baixes concentracions de no ser per l'activitat protectora dels enllaços SS. Les Archaeas típicament tenen menys enllaços disulfuro que els organismes superiors.[35]

En eucariota

[editar | editar còdic]

En cèlules eucariota, en general, enllaços disulfuro estables es formen en el lumen del retícul endoplásmico rugoso i en l'espai intermembranal de la mitocondria, pero no en el citosol.[36] Açò es deu a que en els organelos abans mencionats es té un ambient que favorix l'oxidació i a l'ambient reductor en el que conta el citosol (vore glutaniona).[37] Per lo tant, els enllaços disulfuro són majorment trobats en proteïnes secretadas, proteïnes lisosomales, i en els dominos exoplásmicos de proteïnes de membrana.[36]

Existixen notables excepcions a esta regla. Per eixemple, moltes proteïnes nuclears i citosólicas poden ser reticuladas per mig de disulfuros durant la mort celular necrótica.[38] Similarment, un número de proteïnes citosólicas pot contindre residus de cisteína en proximitat d'una a una atra que fungen com a sensors d'oxidació o catalisadors d'òxit-reducció; quan el potencial reductivo de les cèlules falla, es oxidan i desencadenen mecanismes celulars de resposta.[39] Els virus Vaccinia també produïxen proteïnes citosólicas i péptidos que tenen molts enllaços disulfuros; encara que es desconeix per qué, es presumix que tenen efectes protectors contra la maquinària intracelular de proteólisis.[40]


Els enllaços disulfuro també es formen entre protaminas en la cromatina de l'esperma de moltes espècies mamíferas.[41]

Disulfuros en proteïnes reguladores.

[editar | editar còdic]

Com els enllaços disulfuro poden ser reversiblemente reduïts o reóxidados, l'estat redox d'estos enllaços ha evolucionat com un element de senyalisació. En cloroplastos, per eixemple, la reducció enzimàtica d'enllaços disulfuro s'ha associat al control de numeroses rutes metabòliques i d'expressió de genés. L'activitat de senyalisació ha segut demostrada, fins ara, que es porta a terme pel sistema ferredoxina-tiorredoxina, que canalisa electrons de les reaccions de llum del fotosistema I para, catalíticament, reduir disulfuros en les proteïnes regulades de manera depenent de la llum.[42] D'esta manera, els cloroplastos ajusten l'activitat de processos clau com el cicle de Calvin-Benson, degradació d'almidó, producció d'ATP i expressió gènica d'acort a l'intensitat de la llum.[43]

En pèl i plomes

[editar | editar còdic]

Més del 90% del pes sec del pèl es compon de proteïnes anomenades queratinas que tenen un alt contingut de disulfuros provinents de la cisteína.[44] La durabilitat que es dona en part pels enllaços disulfuro, és ilustrada per la recuperació de cabell virtualment intacte en tombes egipcíaques.[45] Les plomas tenen queratina similars i són extremadament resistents a enzimes digestives.[46] Diferents parts del pèl i de les plomes tenen diferents concentracions de cisteína, que té en conseqüència la seua suavitat o durea. La manipulació d'enllaços disulfuro en el cabell és la base per als enchinados permanents en l'indústria cosmètica. Reactius que afecten la creació o rompimiento d'enllaços S–S són necessaris, per eixemple, tioglicolato d'amoni.[47] L'alt contingut de disulfuro en les plomes determina que existixca una alta concentració de sofre en ous provinents d'aus.[48] L'alt contingut de sofre en el pèl i les plomes contribuïx a l'olor desagradable que resulta de la seua combustió.[49]


Referències

[editar | editar còdic]
  1. ↑ Terribile, Claudio (11 de juny de 2014). Colorimetria Aplicada (en és), Youcanprint. ISBN 9788891144904.
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Gutsche, Carl David; Pastura, {{{nom2}}} (1 de giner de 1978). Fonaments de química orgànica (en és), Reverte. ISBN 9788429174755.
  3. ↑ Wells, A. F. (1 de giner de 1978). Química inorgànica estructural (en és), Reverte. ISBN 9788429175240.
  4. ↑ Blass, Benjamin (24 d'abril de 2015). Basic Principles of Drug Discovery and Development (en en), Elsevier. ISBN 9780124115255.
  5. ↑ R. J. Cremlyn An Introduction to Organosulfur Chemistry John Wiley and Sons: Chichester (1996). ISBN 0-471-95512-4.
  6. ↑ Protein Science : A Publication of the Protein Society.14(9)
    2414–2420.ISSN 0961-8368.doi:10.1110/ps.051459705.Consultat el 2 de març de 2017.
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 Gupta, Ramesh C. (28 de giner de 2016). Nutraceuticals: Efficacy, Safety and Toxicity (en en), Academic Press. ISBN 9780128021651.
  8. ↑ Biochemistry.49(35)
    7748–7755.ISSN 1520-4995.doi:10.1021/bi1008694.Consultat el 2 de març de 2017.
  9. ↑ 9,0 9,1 Gilbert HF(1990).Advances in Enzymology.63
    69–172.doi:10.1002/9780470123096.ch2.
  10. ↑ Lundblad, Roger L. (22 de juliol de 2014). Chemical Reagents for Protein Modification, Fourth Edition (en en), CRC Press. ISBN 9781466571907.
  11. ↑ Kricheldorf, Hans R. (23 de decembre de 1991). Handbook of Polymer Synthesis: Part B (In Two Parts) (en en), CRC Press. ISBN 9780824785154.
  12. ↑ Witt, D.(2008).Synthesis.2008(16)
    2491–2509.doi:10.1055/s-2008-1067188.
  13. ↑ 13,0 13,1 Lundblad, Roger L. (17 de novembre de 1994). Techniques in Protein Modification (en en), CRC Press. ISBN 9780849326066.
  14. ↑ TCEP technical information, from Interchim
  15. ↑ Mèxic, Societat Química de (1 de giner de 1961). Revista de la Societat Química de Mèxic (en és).
  16. ↑ Gilbert HF(1995).Methods in Enzymology.251
    8–28.doi:10.1016/0076-6879(95)51107-5.
  17. ↑ (26 de setembre de 2001) Ribonucleases, Part A: Functional Rols and Mechanisms of Action (en en), Academic Press. ISBN 9780080496917.
  18. ↑ Gitler, Carlos; Danon, {{{nom2}}} (30 de juliol de 2003). Cellular Implications of Redox Signaling (en en), World Scientific. ISBN 9781783261154.
  19. ↑ Ganten, Detlev; Ruckpaul, {{{nom2}}} (28 de juliol de 2006). Encyclopedic reference of genomics and proteomics in molecular medicine (en en), Springer. ISBN 9783540442448.
  20. ↑ Bajpai, P. (1 de giner de 1997). Biotreatment, Downstream Processing and Modelling: With 32 Tables (en en), Springer Science & Business Mija. ISBN 9783540614852.
  21. ↑ Voet, Donald; Voet, {{{nom2}}} (1 de giner de 2006). Bioquímica (en és), Ed. Mèdica Panamericana. ISBN 9789500623018.
  22. ↑ Cutler, Richard G. (1 de giner de 2003). Critical Reviews of Oxidative Stress and Aging: Advances in Basic Science, Diagnostics and Intervention (en en), World Scientific. ISBN 9789812775733.
  23. ↑ For example the conversion of vaig donar-o-nitrophenyl disulfide to o-nitrophenylsulfur chloride Plantilla:OrgSynth
  24. ↑ Methyl sulfenyl chloride: Plantilla:OrgSynth
  25. ↑ 25,0 25,1 (2002).Nature Reviews Molecular Cell Biology.3(11)
    836–847.doi:10.1038/nrm954.
  26. ↑ (2010).MCF.9(67)
    67.doi:10.1186/1475-2859-9-67.
  27. ↑ Moroder, Luis; (Prof.), {{{nom2}}} (1 de giner de 2009). Oxidative Folding of Peptides and Proteins (en en), Royal Society of Chemistry. ISBN 9780854041480.
  28. ↑ McMurry, Susan; Castellion, {{{nom2}}}; McMurry, {{{nom3}}} (1 de giner de 2007). Study Guide and Full Solutions Manual (en en), Prentice Hall. ISBN 9780131877740.
  29. ↑ (2000).Biochemistry.39(39)
    12033–42.doi:10.1021/bi001044n.
  30. ↑ «L-cystine | C6H12N2O4S2 - PubChem» (en en). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. Consultat el 2 de març de 2017.
  31. ↑ Castillón, Emilio Herrera; Álvarez, {{{nom2}}}; Salom, {{{nom3}}}; Arribes, Marta M. Viana (23 de maig de 2014). Bioquímica bàsica + StudentConsult en espanyol: Base molecular dels processos fisiològics (en és), Elsevier Espanya. ISBN 9788490223888.
  32. ↑ Brown, William H.; Foote, {{{nom2}}}; Iverson, {{{nom3}}}; Anslyn, {{{nom4}}} (4 de febrer de 2011). Organic Chemistry (en en), Cengage Learning. ISBN 084005498X.
  33. ↑ 33,0 33,1 (26 de setembre de 2001) Ribonucleases, Part A: Functional Rols and Mechanisms of Action (en en), Academic Press. ISBN 9780080496917.
  34. ↑ Cold Spring Harbor Perspectives in Biology.4(11)
    a013219.ISSN 1943-0264.doi:10.1101/cshperspect.a013219.Consultat el 2 de març de 2017.
  35. ↑ (2008).Extremophiles.12(1)
    29–38.doi:10.1007/s00792-007-0076-z.
  36. ↑ 36,0 36,1 Consultat el 2 de març de 2017.
  37. ↑ Nagradova, Natalya K. (1 de giner de 2008). Foldases: Enzymes Catalyzing Protein Folding (en en), Nova Publishers. ISBN 9781604563894.
  38. ↑ Cell Reports.2(4)
    889–901.ISSN 2211-1247.doi:10.1016/j.celrep.2012.08.026.
  39. ↑ Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research.1783(4)
    629–640.doi:10.1016/j.bbamcr.2007.10.013.Consultat el 2 de març de 2017.
  40. ↑ The Journal of Cell Biology.144(2)
    267–279.ISSN 0021-9525.Consultat el 2 de març de 2017.
  41. ↑ Zini, Armand; Agarwal, {{{nom2}}} (4 d'agost de 2011). Sperm Chromatin: Biological and Clinical Applications in Male Infertility and Assisted Reproduction (en en), Springer Science & Business Mija. ISBN 9781441968579.
  42. ↑ Gitler, Carlos; Danon, {{{nom2}}} (30 de juliol de 2003). Cellular Implications of Redox Signaling (en en), World Scientific. ISBN 9781783261154.
  43. ↑ The Journal of Biological Chemistry.288(18)
    13156–13163.ISSN 0021-9258.doi:10.1074/jbc.M113.453225.Consultat el 2 de març de 2017.
  44. ↑ (2 de decembre de 2012) Nitrogen and Energy Nutrition of Ruminants (en en), Academic Press. ISBN 9780080925790.
  45. ↑ Egypt, American Research Center in (1 de giner de 1999). Journal of the American Research Center in Egypt (en en), American Research Center in Egypt.
  46. ↑ Journal of Animal Science.90(Supplement 4)
    350–352.ISSN 1525-3163.doi:10.2527/jas.53795.Consultat el 2 de març de 2017.
  47. ↑ «[1]». Consultat el 2 de març de 2017 (en en-US).
  48. ↑ The Elements (en en), PediaPress.
  49. ↑ Rea, William J. (23 de setembre de 1992). Chemical Sensitivity (en en), CRC Press. ISBN 9780873715416.
Obtingut de «https://www.lenciclopedia.org/w/index.php?title=Disulfuro&oldid=838915»